蛋白質磷酸酶1（PP1）具有絲氨酸/蘇氨酸磷酸酶的活性，廣泛參與細胞信號轉導過程。來自加利福尼亞大學的Tappan和Chamberlin發現一種小分子物質能夠結合該酶的調節位點使其活化，該研究結果以封面論文形式發表于2月22日的《化學與生物學》（Chemistry & Biology）。
蛋白激酶和蛋白磷酸酶能夠使多種蛋白質磷酸化和去磷酸化，從而改變酶、受體和離子通道蛋白質電荷、溶解性和結合能力等，它們廣泛參予細胞分裂、基因表達調控、神經信息傳遞、肌肉收縮和細胞信號轉導等重要生命過程中。
蛋白磷酸酶PP1和PP2A活性受損會導致細胞功能障礙，如發生腫瘤、神經元分化異常等，多種調節蛋白能夠與其調節部位結合而影響其活性，這些調節蛋白均具有RVXF四肽序列，以往研究發現包含該一致序列的13-300氨基酸多肽仍具有調節蛋白的活性。
研究中，Tappan和Chamberlin采用固相多肽合成和高效液相色譜技術合成并純化不同長度（包含4-13氨基酸殘基）包含RVXF序列的多肽，然后檢測其對PP1水解磷酸基團活性的影響，結果發現四肽RVXF即具有識別和活化PP1的活性，它能夠結合PP1調節部位使其構象發生變化，同時也能夠與內源的PP1抑制物DARPP競爭結合PP1，而去除其抑制作用。
結合之前對于外源PP1抑制劑微囊藻毒素的研究結果，研究人員意外發現，微囊藻毒素中芳香烯烴部分（Adda）及其類似物同樣具有活化PP1的功能，其結構與RVXF也有較高的相似程度。這一研究結果將有助于開發非肽類小分子磷酸酶活化藥物，降低細胞內磷酸化水平，同蛋白激酶抑制劑一起成為更有效的抗癌藥物。（科學網 穆宏平/編譯）
（《化學與生物》（Chemistry & Biology），Vol 15, 32-42, 167-174, 22 February 2008，Erin Tappan and A. Richard Chamberlin）
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